美国马萨诸塞州波士顿Dana-Farber肿瘤研究所医学肿瘤学部 凝血酶敏感性蛋白-1的N端结构域（TSPN-1）介导蛋白质间相互作用：(1)在细胞粘附过程中介导氨基葡聚糖、钙网织蛋白和整合素的相互作用；(2)在细胞摄取和清除时介导与低密度脂蛋白受体相关蛋白的作用；(3)在血小板聚集时介导与纤维蛋白原的相互作用。在1.8Å解析度时，TSPN-1的晶体形成一种β夹心结构，有13个反向平行的β片层和一个无规卷曲样片段。N端和C端区域独特的结构特点以及二硫键的定位将TSPN-1与层粘连蛋白G结构域和其他刀豆蛋白A样凝集素/葡聚糖酶超家族成员区分开来。TSPN-1与肝素形成的复合物的晶体结构显示，在该结构域底部广泛的正电荷区的R29、R42和R77残基与肝素的巯基基团特别相关。TSPN-1结构和已明确的邻近连接区为分析包括凝血酶敏感性蛋白、NELLs、众多胶原蛋白、TSPEAR和kielin在内的TSPN结构域提供了一个结构上的框架。